Karboksypeptidaasit

Tämän nimen alla kulkee koko joukko erilaisia entsyymejä. Tässä YLEISESTI OTTAEN:

• LÄHDE 1. Cell Mol Life Sci. 2001 Nov;58(12-13):1790-804. Carboxypeptidases from A to z: implications in embryonic development and Wnt binding. Reznik SE, Fricker LD. Department of Pathology, Albert Einstein College of Medicine, Bronx, New York 10461, USA.

Suomennosta_Abstract

Carboxypeptidases perform many diverse functions in the body. Katsaus Z- karboksypeptidaasiin joka irrottaa arginiineja.

KARBOKSYPEPTIDAASEILLA on paljon tehtäviä kehossa.

The well-studied pancreatic enzymes (carboxypeptidases A1, A2 and B) are involved in the digestion of food, whereas a related enzyme (mast-cell carboxypeptidase A) functions in the degradation of other proteins.

On tutkittu perusteellisesti haiman entsyymejä, karboksypeptidaasi A1, A2 ja B. Ne osallistuvat ruoan sulatukseen. Niitten kaltainen entsyymi mast-solujen karboksipeptidaasi A hajoittaa muita proteiineja.

Several members of the metallocarboxypeptidase gene family (carboxypeptidases D, E, M and N) are more selective enzymes and are thought to play a role in the processing of intercellular peptide messengers

Useat tämän metalloentsyymigeeniperheen jäsenistä ( karboksypeptidaasit D, E, M ja N) ovat selektiivisempiä ja niillä arvellaan olevan tehtävänä intersellulaaristen , solujen välisten peptidivälittäjäaineitten pilkkominen.

Three other members of the metallocarboxypeptidase gene family do not appear to encode active enzymes; these members have been designated CPX-1, CPX-2 and AEBP1/ACLP.

Kolmen muun tämän metallokarboksipeptidaasigeeniperheen jäsenen ei ole havaittu koodaavan aktiiveja entsyymeitä. Nämä jäsnet on merkattu CPX-1, CPX-2 ja AEBP1/ACLP.

In this review, we focus on the recently discovered carboxypeptidase Z (CPZ).

Tässä katsauksessa tutkijat kohdistavat huomionsa vasta äskettäin keksittyyn karboksypeptidaasiin Z (CPZ).

This enzyme removes C-terminal Arg residues from synthetic substrates, as do many of the other members of the gene family.

Tämä entsyymi kohdistaa vaikutuksen arginiiniaminohappotähteisiin synteettisissä substraateissa, kuten moni muukin tämän perheen jäsen. Se erottaa arginiinitähteitä.

However, CPZ differs from the other enzymes in that CPZ is enriched in the extracellular matrix and is broadly distributed during early embryogenesis.

Kuitenkin CPZ eroaa muista entsyymeistä sen takia että sitä rikastuu extrasellulaariseen matrixiin ja sitä esiintyy laajalti varhaisen alkionkehityksen aikana.

In addition to containing a metallocarboxypeptidase domain, CPZ also contains a Cys-rich domain that has homology to Wnt-binding proteins; Wnts are important signaling molecules during development.

Sen lisäksi että CPZ omaa metallokarboksypeptidaasidomaanin siinä on myös cysteiini-pitoinen domaani kuten Wnt- sitovissa proteiineissa. WNt on tärkeä signaloiva molekyyli kehityksen aikana.

Although the exact function of CPZ is not yet known, it is likely that this protein plays a role in development by one of several possible mechanisms.

Vaikka CPZ- entsyymin tarkkaa funktiota ei tunneta, niin on todennäköisstä että tämä proteiini on merkitsevä kehityksen aikiana jollain mekanismillaan.