Eur J Biochem. 2002 Apr;269(8):2238-46. The amyloid precursor protein interacts with neutral lipids.
Source
Laboratoire de Physico-Chimie Biologique, Université Claude Bernard, Lyon, France.
Abstract
The amyloid protein precursor (APP) was incorporated into liposomes or phospholipid monolayers.
APP oli inkorporoituna liposomeihin tai fosfolipidien yksinkertaiseen kerrokseen.
APP insertion into liposomes required neutral lipids, such as L-alpha-phosphatidylcholine, in the target membrane.
APP:n kiinnittymä liposomiin vaati neutraleja lipidejä, kuten L-alfa-lesitiiniä kohde kalvossa.
It was prevented in vesicles containing L-alpha-phosphatidylserine.
APP:n kiinnittymä estyi sellaisissa rakkuloissa, joissa oli L-alfa-fosfatidyyliseriiniä.
The insertion was enhanced in acidic solutions, suggesting that it is modulated by specific charge/charge interactions.
Happamuus liuoksessa lisäsi APP:n kiinnittymistä, mikä viittaa siihen, että spesifinen varaus tai varausten vuorovaikutus moduloi kiinnittymistä.
Surface-active properties and behaviour of APP were characterized during insertion of the protein in monomolecular films of L-alpha-phosphatidylcholine, L-alpha-phosphatidylethanolamine or L-alpha-phosphatidylserine.
Luonnehdittiin APP:n pinta-aktiivisia ominaisuuksia sen kiinnittyessä L-alfa-lesitiinikerrokseen, L-alfa-kefaliinikerrokseen tai L-alfa-fosfatidyyliseriinikerrokseen
The presence of the lipid film enhanced the rate of adsorption of the protein at the interface, and the increase in surface pressure was consistent with APP penetrating the lipid film.
Lipidikalvon läsnäolo kiihdytti proteiinin adsorptiota interfaasipinnassa ja pintajännityksen lisääntyminen oli johdonmukaista APP:n mennossa läpi lipidikalvon.
The adsorption of APP on the lipid monolayers displayed a significant head group dependency, suggesting that the changes in surface pressure produced by the protein were probably affected by electrostatic interactions with the lipid layers.
APP:n adsorptio lipidien yksinkertaiseen kalvoon osoitti merkitsevää pääteryhmästä riippuvuutta, mikä viittaa siihen, että proteiinin tuottamat vaihtelut pintajännityksessä mahdollisesti vaikuttuivat elektrostaattisista interaktioista lipidikerrosten kansa.
Our results indicate that the penetration of the protein into the lipid monolayer is also influenced by the hydrophobic interactions between APP and the lipid.
Tulokset osoittavat myös, että proteiinin läpimeno lipidien yksinkertaisessa kalvossa vaikuttuu myös niistä hydrofobisista interaktioista, joita esiintyy APP:n ja lipidin kesken.
CD spectra showed that a large proportion of the alpha-helical secondary structure of APP remained preserved over the pH or ionic strength ranges used.
Suuri osa alfa-helixmuotoisesta sekundäärirakenteesta APP:ssa pysyi ennallaan tutkimuksissa käytetyissä pH tai jonivahvuusarvoissa.
Our findings suggest that APP/membrane interactions are mediated by the lipid composition and depend on both electrostatic and hydrophobic effects, and that the variations observed are not due to major secondary structural changes in APP.
Tutkijoitten löydöt osoittavat, että APP/kalvointeraktiot välittyvät lipidien koostumuksella ja riippuvat sekä elektrostaattisista että hydrofobisista efekteistä ja että variaatiot, joita on havaittu eivät johdu APP:ssa tapahtuneista isommista sekundäärisistä muutoksista.
These observations may be related to the partitioning of APP into membrane microdomains.
Nämä havainnot voivat olla assosioituneet APP:n jakautumisella kalvon eri mikrodomaaneihin.
- PMID:
- 11985603
- [PubMed - indexed for MEDLINE]
-
Mitä tästä voisi päätellä?
Oma mielipide:
Kuten tiedetään kalvon vanhuuden merkkinä fosfatidyyliseriini vaihtaa asemaansa. Seriiniaminohapolla on toinenkin paikka solukalvoissa ja sitä käyttyy sfingomyeliinin synteesin alkuvaiheessa, mutta tämä on energeettinen tie seriinille. Se kondesoituu palmityylihapon kanssa ketosfinganiiniksi jne.
Seriini on myös etanolaminilähde.
Vähäenergisin? tie seriinille lie, on että sitä joutuu fosfatidyyliseriiniin solukalvoissa, arvelen. Tämä energian alempi tila tekee muutoksia olosuhteissa normaalille APP proteiinille sen aineenvaihdunnan hankaluuksille, mitkä alkavat näkyä.
Normaali APP on näkymätön hajoamisensa jälkeen.
Tästä alhaisesta takeltelevasta energiatilasta välttyy pitkäjännitteisesti käyttämällä enemmän vihreää ravintoa ( K1 vitamiini) ulkoilman D vitamiinin vaikutusta , D vitamiinipitosita ravintoa, koska sfingomyeliinin kohdistuva turn over tapahtuu K1 vitamiini ja D-vitmiinin vaikutusalueella.
Seriini aktivoituu B6 vitamiinista.
Saattaa olla että ihmiskunnan vihreän ruoan tarve on suurempi kuin mitä ollaan laskettu. jos lampaat, karja, hevoset saavat liian vähän vihreää, niillekin tulee jokin vastaava aivoaineksen muodostushäiriö, prionitauti.
Onhan AD:ssa sulamaton proteiinikidetauti, jotenkin prionia muistuttava. Kide saattaa olla agenssi joka toiseen yksilöön, neuroniin siirettynä aiheuttaa myös saman taudin.Eihän se sen paremmin sula muissakaan ihmisissä. Mutta onneksi ei ihmiset enää harrasta kannibalismia.
Voi tehdä APP metaboliaa liikkuvammaksi, normaalimmaksi, arvelen, kasvisruoan, kalaruoan, kasvisöljyjen riittävällä saannilla.
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar