Synaptinen plastisuus ja NEUROGRANIININ osuus, LTP, LTD

PKC aktiivisuus synaptisessa plastisuudessa.
LÄHDE:

Prog Neuropsychopharmacol Biol Psychiatry. 1997 Apr;21(3):455-86. Protein kinase C in synaptic plasticity: changes in the in situ phosphorylation state of identified pre- and postsynaptic substrates.

Ramakers GM, Pasinelli P, Hens JJ, Gispen WH, De Graan PN.

Source

Rudolf Magnus Institute for Neurosciences, Utrecht, The Netherlands.

Abstract (Suomennosta9

1. Long-term potentiation (LTP) and its counterpart long-term depression (LTD) are two forms of activity dependent synaptic plasticity, in which protein kinases and protein phosphatases are essential.
Pitkäaikaispotentiotuminen (LTP) ja sen vastainen tapahtuma, pitkäaikaisvaimentaminen(LTD) ovat kaksi sellaista aktiivisuutta, jotka riippuvat synapsin plastisuudesta, missä taas proteiinikinaaseilla ja proteiinifosfataaseilla on essentiellitehtävänsä.
2. B-50/GAP-43 and RC3/neurogranin are two defined neuronal PKC substrates with different synaptic localization. B-50/GAP-43 is a presynaptic protein and RC3/neurogranin is only found at the postsynaptic site. Measuring their phosphorylation state in hippocampal slices, allows us to simultaneously monitor changes in pre- and postsynaptic PKC mediated phosphorylation.
Kaksi tunnettua PKC- kinaasientsyymin neuronaalista substraattia ovat presynaptinen B-50/GAP ja postsynaptinen RC3/NEUROGRANIINI. Kun mitataan niiden fosforyloitumisen astetta, voidaan samanaikaisesti monitoroida presynaptisen PKCkinaasin ja postsynaptisen PKC kinaasin välittämiä fosforylaatioita.
3. Induction of LTP in the CA1 field of the hippocampus is accompanied with an increase in the in situ phosphorylation of both B-50/GAP-43 and RC3/neurogranin, during narrow, partially overlapping, time windows.
Kun hippokampin CA1 alueella indusoidaan LTP (muistin ym. pitkä-aikaispotentioituminen), siitä seuraa paikallinen fosforyloituminen molemmissa mainituissa proteiineissa kapean, osittain toisensa kattavan aikaraamin kuluessa.
4. Pharmacological data show that mGluR stimulation results in an increase in the in situ phosphorylation of B-50/GAP-43 and RC3/neurogranin.
Farmakologiset tiedot osoittavat, että mGlu reseptorin stimulaatiosta seuraa näiden molempien proteiinien (GAP-43 ja NEUROGRANIINI) paikallinen fosforylaatio.

Comment in

• Prog Neuropsychopharmacol Biol Psychiatry. 1997 Apr;21(3):373-8.

PMID:

9153068

[PubMed - indexed for MEDLINE]