Overview of homocysteine and creatine metabolism. THF: tetrahydrofolate; 5CH3-THF: 5-methyltetrahydrofolate; 5,10-CH2-THF: 5,10 methylene tetrahydrofolate; Ser: serine; Gly: glycine; SAM: S-adenosyl methionine; SAH: S-adenosyl homocysteine; Hcy: homocysteine; Met: methionine. Enzymes are (1) arginine:glycine amidinotransferase (AGAT); (2) methionine adenosyltransferase; (3) guanidinoacetate methyltransferase (GAMT); (4) S-adenosyl homocysteine hydrolase; (5) methionine synthase; (6) 5,10-CH2-THF reductase; (7) serine-hydroxy methyltransferase; (8) cystathionine-
–synthase.
- Tästä entsyymistä on WIKIPEDIA tietoa englanniksi.
Jälleen voi havaita B6 vitamiinin absoluuttisen tarpeen Seriinin aineenvaihdunnan monessa kohdassa.
Aktivoitu seriini omaa pyridoksaalisen komponentin.
Koetan hieman suomentaa tästä entsyymitekstistä liukoinen (SMHT1) ja mitokondriaalinen SMHT2
tämän seriini-B6-vyyhdin selvittelyssä.
Serine hydroxymethyltransferase
| serine hydroxymethyltransferase 1 (soluble) | |
|---|---|
| Identifiers | |
| Symbol | SHMT1 |
| Entrez | 6470 |
| HUGO | 10850 |
| OMIM | 182144 |
| RefSeq | NM_148918 |
| UniProt | P34896 |
| Other data | |
| EC number | 2.1.2.1 |
| Locus | Chr. 17 p11.2 |
| serine hydroxymethyltransferase 2 (mitochondrial) | |
|---|---|
| Identifiers | |
| Symbol | SHMT2 |
| Alt. symbols | SHMT |
| Entrez | 6472 |
| HUGO | 10852 |
| OMIM | 138450 |
| RefSeq | NM_005412 |
| UniProt | P34897 |
| Other data | |
| EC number | 2.1.2.1 |
| Locus | Chr. 12 q12-q14 |
Serine hydroxymethyltransferase (SHMT) is an enzyme (EC 2.1.2.1) which plays an important role in cellular one-carbon pathways by catalyzing the reversible, simultaneous conversions of L-serine to glycine (retro-aldol cleavage) and tetrahydrofolate to 5,10-methylenetetrahydrofolate (hydrolysis).[1] This reaction provides the largest part of the one-carbon units available to the cell.
SHMT on tunnettu ja määritelty entsyymi, jolla on tärkeä osuus solun yhden hiilen yksiköitten aineenvaihduntatiessä katalysoimassa käänteistä ja samanaikaista L-Seriini-konversiota glysiiniksi ( retro-aldoli-pilkkoutumista) ja tetrahydrofolaatin(THF) konversoitumista 5,10- metyleenitetrahydrofolaatiksi ( hydrolyysiä) . Tästä reaktiosta on peräisin suurin osa yhden hiilen yksiköitä, mitä solussa on saatavilla.
| |
Isoforms
Bacteria such as Escherichia coli and Bacillus stearothermophilus have versions of this enzyme and there appear to be two isoforms of SHMT in mammals, one in the cytoplasm (cSHMT) and another in the mitochondria (mSHM).
Bakteereilla on omat versiot entsyymistä ja imettäväisissä on kaksi isoformia, toinen sytoplasmassa cSMHT ja toinen mitokondriassa mSHMT.Kasveilla on eräs lisä SHMT kloroplasteissaan.
Plants may have an additional SHMT isoform within chloroplasts.
In mammals, the enzyme is a tetramer of four identical subunits of approximately 50,000 Daltons each. The intact holoenzyme has a molecular weight of approximately 200,000 Daltons and incorporates four molecules of pyridoxal phosphate (Vitamin B6) as a coenzyme.
Imettäväisissä entsyymi on tetrameerinen ja siinä on neljä identtistä alayksikköä, kukin 50 kDa. Intakti holoentsyymi on 200 kDa painoinen ja se inkorporoi neljä B6 vitamiinimolekyyliä, pyridoksaalifosfaattia koentsyymiksi.
Other reactions- Entsyymin muita reaktioita
As well as its primary role in folate metabolism, SHMT also catalyzes other reactions that may be biologically significant, including the conversion of 5,10-methenyltetrahydrofolate to 10-formyltetrahydrofolate.[2] When coupled with C1-tetrahydrofolate synthase and tetrahydropteroate, cSHMT also catalyzes the conversion of formate to serine.
SHMT entsyymin primäärinen rooli on toimia folaatin aineenvaihdunnassa, mutta se katalysoi muitakin reaktioita, joilla voi olla biologistai merkitystä kuten esim 5,10-metyleenitetrahydrofolaattimuodon muuttaminen 10-formyl-tetrahydrofolaatti-muotoon. Sytosolinen cSHMT katalysoi myös muurahaishapon konversiota seriiniksi kun se liittyy C1-THF syntaasiin ja tetrahydropteroaattiin.
Role in Smith-Magenis syndrome
Smith- Mageni oireyhtymä , deleetio kromosomissa 17p11.2, jossa kohtaa on myös cSHMT geeni, jolloin entsyymitoiminta oli vain puolet normaalista kuten SMS potilailla. Alentunut SHMT entsyymi johtaa vähempiin glysiinimääriin, mikä taas vaikuttaa hermosysteemissä NMDA reseptorissa agonistina ja tästä voisi olla SMS taudin taustamekanismiSmith-Magenis syndrome (SMS) is a rare disorder that manifests as a complex set of traits including facial abnormalities, unusual behaviors, and developmental delay.[5] It results from an interstital deletion within chromosome 17p11.2, including the cSHMT gene and a small study showed SHMT activity in SMS patients was ~50% of normal.[5] Reduced SHMT would result in less glycine which could affect the nervous system by acting as an agonist to the NMDA receptor and this could be a mechanism behind SMS.[5]
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar