http://www.fasebj.org/content/25/1/265/F8.medium.gif
Kuten muistetaan erilaisista glutamaattireseptoreista niin ne sijaitsevat funktioittensa tärkeyden mukaisissa järjestyksissä synapsikeskiössä NMDA ja AMPA ovat keskeisempiä ja mGlu taas perifeerisempi koska se kytkee metabolisia seikkoja. Tämä viite kyllä pitää "lusläsa "
http://www.pnas.org/content/98/13/7058.full.pdf
Tämä normaali kuparinsitoja PrP(c) ym hyvää tekevä, myeliinin synteesissä tärkeä proteiini ja synapsin ylläpitoa hoitava tekijä on kontaktissa metabolisieen mGLu reseptoriin kuten tämä kuva näyttää.Siis sekin on kaiketi perifeerisempiä.
Arveltavasti kupariproteiini avustaa kaikenlaisen kalvomateriaalin tuotantoa myös synapseissa.
Mikä sitten on kupariproteiini( mukopolysakkarid?) aivojen puolella varsinaisen myeliinintupen ylläpidossa.ja miten tuo reviirin vaihdos aksonisen ja synaptisen kuparinsitojan kesken lokalisoituu.
Visar inlägg med etikett PrP(c). Visa alla inlägg
Visar inlägg med etikett PrP(c). Visa alla inlägg
onsdag 19 december 2012
Prioniproteiinin normaali funktio ihmisen kehossa
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1986710/
Tämä näyttää olevan aika laaja aihe ja menee päiviä suomentamiseen. Suomennen vain ytimen nyt:
Tässä katsauksessa tehdään yhteenvetoa useimmista oletetuista solun prioniproteiinin funktioista kuten
We will also outline how loss or subversion of the cytoprotective or neuronal survival activities of PrPC might contribute to the pathogenesis of prion diseases, and how similar mechanisms are probably operative in other neurodegenerative disorders.
Tämä näyttää olevan aika laaja aihe ja menee päiviä suomentamiseen. Suomennen vain ytimen nyt:
Tässä katsauksessa tehdään yhteenvetoa useimmista oletetuista solun prioniproteiinin funktioista kuten
- protection against apoptotic and oxidative stress, suoja apoptoosia ja oksidatiivista stressiä vastaan
- cellular uptake or binding of copper ions, kuparijonien soluun otto tai niiden sitominen proteiiniin
- transmembrane signaling, solukalvon läpi tapahtuva signalointi
- formation and maintenance of synapses, synapsien muodostus ja ylläpito
- adhesion to the extracellular matrix, adheesio eli liittymä extrasellulaariseen matriksiin
We will also outline how loss or subversion of the cytoprotective or neuronal survival activities of PrPC might contribute to the pathogenesis of prion diseases, and how similar mechanisms are probably operative in other neurodegenerative disorders.
Prioniproteiinin ja Abetan suhde?
Molemmat olevinaan funktionaalisia joka ihmisellä. Miten ne sitten muuttuvat toisensa pahentajiksi?
Aiemmin on pidetty faktana, että LIUKENEMATON Abeta- plakki on se AD patogeneesin keskeinen asia, koska niitä kerran näkyy olevan. Mutta uudempi näyttö osoittaakin, että LIUKENEMATON ( siis näkymätön tai vaikeammin havaittava ) oligomeerinen Abeta- koostuma saattaakin olla tärkeämpi seikka. On alettu havaita, että beta-amyloidi oligomeerit ovat vahvasti synapsitoksisia, hermojen kytkeytymiskohtien( synapsien) myrkky, mutta MITEN, tätä on pohdittu tavalla jos toisella (Senhän asian Martin Hallbeckin työryhmä Lundissa juuri on selvittänyt tänä vuonna 2012) . Vuonna 2009, jolloin tämä artikkeli julkaistiin, oli havaittu seuraavaakin: Solun prioniproteiini PrP(c) toimii hanakkana reseptorina Abeta-oligomeereille ja täten ohjaa niiden toksisen vaikutuksen kohdistumaan synaptien plastisuuteen.
Herein, we review the recently published finding that cellular prion protein (PrP(c)) is a high-affinity receptor for Abeta oligomers, mediating their toxic effects on synaptic plasticity.
Tutkijat edelleen pohtivat AD:n ja Prioniproteiinin(c) välistä suhdetta ja mahdollisia kliinisiä sovellutuksia. Solujen prioniproteiini saattaa tarjota uutta kohdetta terapeuttiseen interventioon AD taudissa.
We further discuss the relationship between AD and PrP(c) and the potential clinical implications. Cellular prion protein may provide a novel target for therapeutic intervention in AD.
Arch Neurol. 2009 Nov;66(11):1325-8. doi: 10.1001/archneurol.2009.223.Cellular prion protein mediates the toxicity of beta-amyloid oligomers: implications for Alzheimer disease.
Program
in Cellular Neuroscience, Neurodegeneration and Repair, Yale University
School of Medicine, New Haven, CT 06536-0812, USA.
TIIVISTELMÄ
AD tauti kohtaa yli 25 miljoonaa ihmistä maailmassa vajaata puolta prosenttia maailman väestöstä.Aiemmin on pidetty faktana, että LIUKENEMATON Abeta- plakki on se AD patogeneesin keskeinen asia, koska niitä kerran näkyy olevan. Mutta uudempi näyttö osoittaakin, että LIUKENEMATON ( siis näkymätön tai vaikeammin havaittava ) oligomeerinen Abeta- koostuma saattaakin olla tärkeämpi seikka. On alettu havaita, että beta-amyloidi oligomeerit ovat vahvasti synapsitoksisia, hermojen kytkeytymiskohtien( synapsien) myrkky, mutta MITEN, tätä on pohdittu tavalla jos toisella (Senhän asian Martin Hallbeckin työryhmä Lundissa juuri on selvittänyt tänä vuonna 2012) . Vuonna 2009, jolloin tämä artikkeli julkaistiin, oli havaittu seuraavaakin: Solun prioniproteiini PrP(c) toimii hanakkana reseptorina Abeta-oligomeereille ja täten ohjaa niiden toksisen vaikutuksen kohdistumaan synaptien plastisuuteen.
Herein, we review the recently published finding that cellular prion protein (PrP(c)) is a high-affinity receptor for Abeta oligomers, mediating their toxic effects on synaptic plasticity.
Tutkijat edelleen pohtivat AD:n ja Prioniproteiinin(c) välistä suhdetta ja mahdollisia kliinisiä sovellutuksia. Solujen prioniproteiini saattaa tarjota uutta kohdetta terapeuttiseen interventioon AD taudissa.
We further discuss the relationship between AD and PrP(c) and the potential clinical implications. Cellular prion protein may provide a novel target for therapeutic intervention in AD.
Havainnollinen kuvakin littyy tekstiin.PrP(c) reseptori houkuttelee Abeetatoksisuutta muistimolekyylien ja kognition tärkeitten primääritason reseptorien kimppuun NMDA ja AMPA.
Prenumerera på:
Inlägg (Atom)