Arch Neurol. 2009 Nov;66(11):1325-8. doi: 10.1001/archneurol.2009.223.Cellular prion protein mediates the toxicity of beta-amyloid oligomers: implications for Alzheimer disease.
Program
in Cellular Neuroscience, Neurodegeneration and Repair, Yale University
School of Medicine, New Haven, CT 06536-0812, USA.
TIIVISTELMÄ
AD tauti kohtaa yli 25 miljoonaa ihmistä maailmassa vajaata puolta prosenttia maailman väestöstä.Aiemmin on pidetty faktana, että LIUKENEMATON Abeta- plakki on se AD patogeneesin keskeinen asia, koska niitä kerran näkyy olevan. Mutta uudempi näyttö osoittaakin, että LIUKENEMATON ( siis näkymätön tai vaikeammin havaittava ) oligomeerinen Abeta- koostuma saattaakin olla tärkeämpi seikka. On alettu havaita, että beta-amyloidi oligomeerit ovat vahvasti synapsitoksisia, hermojen kytkeytymiskohtien( synapsien) myrkky, mutta MITEN, tätä on pohdittu tavalla jos toisella (Senhän asian Martin Hallbeckin työryhmä Lundissa juuri on selvittänyt tänä vuonna 2012) . Vuonna 2009, jolloin tämä artikkeli julkaistiin, oli havaittu seuraavaakin: Solun prioniproteiini PrP(c) toimii hanakkana reseptorina Abeta-oligomeereille ja täten ohjaa niiden toksisen vaikutuksen kohdistumaan synaptien plastisuuteen.
Herein, we review the recently published finding that cellular prion protein (PrP(c)) is a high-affinity receptor for Abeta oligomers, mediating their toxic effects on synaptic plasticity.
Tutkijat edelleen pohtivat AD:n ja Prioniproteiinin(c) välistä suhdetta ja mahdollisia kliinisiä sovellutuksia. Solujen prioniproteiini saattaa tarjota uutta kohdetta terapeuttiseen interventioon AD taudissa.
We further discuss the relationship between AD and PrP(c) and the potential clinical implications. Cellular prion protein may provide a novel target for therapeutic intervention in AD.
Havainnollinen kuvakin littyy tekstiin.PrP(c) reseptori houkuttelee Abeetatoksisuutta muistimolekyylien ja kognition tärkeitten primääritason reseptorien kimppuun NMDA ja AMPA.
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar